Медицинская карта
Плохой врач лечит болезнь, хороший - причину болезни.
  • гепатит
  • Недели беременности

    Беременность по неделям

  • Сколько живут с диагнозом рак
  • Как рыбий жир может уменьшить воспаление

Атомная структура ключевого мышечного компонента выявлена ​​в исследовании Пенна

2021-01-29 17:02:43

 Актин - самый распространенный белок в организме, и если более внимательно присмотреться к его фундаментальной роли в жизни, легко понять почему. Это основа большинства движений в организме, и все клетки и компоненты внутри них обладают способностью двигаться: сокращение мышц, сердцебиение, свертывание крови и взаимодействие нервных клеток, среди многих других функций. И движение может оказаться вредным, когда раковые клетки отделяются от опухолей и обосновываются в отдаленных тканях.



Это представление атомной структуры тропомодулина на минус-конце актиновой нити в саркомерах мышц. Тропомодулин взаимодействует с первыми тремя субъединицами актина филамента. Области тропомодулина, которые взаимодействуют с актином, окрашены в пурпурный цвет, а три субъединицы актина, участвующие в этом взаимодействии, представлены двумя оттенками синего и пурпурным для взаимодействующей поверхности третьей субъединицы. Остальные субъединицы филамента окрашены в серый цвет. Актиновая нить также имеет две спиральные спирали тропомиозина, симметрично связанные с каждой стороны (оранжевые). На минус-конце тропомодулин также взаимодействует со спиральными спиралями тропомиозина, и область, ответственная за это взаимодействие, окрашена в зеленый цвет.


Предоставлено: Ядаиа Мадасу, доктор философии, Медицинский факультет Перельмана, Пенсильванский университет, наука.


Ссылки по теме

Медицинский факультет Перельмана при Пенсильванском университете


Система здравоохранения Пенсильванского университета


В дополнение к растущему фундаментальному пониманию механизма мышечных клеток группа биофизиков из Медицинской школы Перельмана при Университете Пенсильвании подробно описала в журнале Science на этой неделе - как стабилизируются актиновые филаменты на одном из своих участков. заканчивается, чтобы сформировать основную мышечную структуру, называемую саркомером.  


С помощью многих других белков молекулы актина полимеризуются с образованием волокон, которые дают начало структурам самых разных форм. Актиновые филаменты имеют полярность, с положительным и отрицательным концом, что отражает их естественную тенденцию к получению или потере субъединиц, когда они не стабилизированы.


Актин - один из двух основных белков (вместе с миозином), которые образуют саркомер - сократительные структуры сердечных, скелетных и гладкомышечных клеток. В саркомерах актиновые филаменты стабилизированы на обоих концах, закрывая белки. На минус-конце филамента универсальный белок - тропомодулин.


«Хотя о существовании этого белка было известно почти 30 лет, мы до сих пор не знали, как он на самом деле работает», - говорит старший автор Роберто Домингес, доктор философии , профессор физиологии. Его лаборатория посвящена расшифровке фундаментальных механизмов белков, ответственных за движение, и тому, как эти компоненты сочетаются друг с другом на атомном уровне.


«Мы описываем, как тропомодулин взаимодействует с медленно растущим концом актиновых филаментов», - говорит соавтор Ядайя Мадасу, доктор философии , научный сотрудник лаборатории Доминкеса. «С клинической точки зрения мы знаем, что мутации в тропомодулине могут вызвать накопление нерегулярных пучков актиновых нитей, которые способствуют немалиновой миопатии или другим расстройствам скелетных мышц, характерным для которых является задержка двигательного развития и мышечная слабость».


«Отсутствие структурной информации о минус-конце актиновой нити серьезно ограничивает наше понимание того, как тропомодулин ограничивает актин», - говорит Домингес. Команда описала атомные кристаллические структуры комплексов тропомодулина с актином. Структуры и биохимический анализ сконструированных вариантов тропомодулина показывают, как одна молекула тропомодулина обвивается вокруг минус-конца актиновой нити, производя высокоспецифические взаимодействия с тремя субъединицами актина и двумя молекулами тропомиозина (другой белок, характерный для мышечных саркомеров) с каждой стороны актина. нить. Подробная картина, полученная в результате этого исследования, поможет пролить свет на то, как мутации тропомодулина, актина и тропомизина могут вызывать сердечные заболевания.


В настоящее время команда изучает другой мышечный белок - лейомодин. Он был открыт совсем недавно и похож на тропомодулин, но, по-видимому, выполняет совершенно другую функцию, участвуя в развитии и восстановлении саркомеров мышц.

Оставьте комментарии и отзывы!

Используйте нормальные имена. Ваш комментарий будет опубликован после проверки.

(обязательно)