Международная группа ученых определила точные структурные изменения шиповидного белка варианта омикрон. Их наблюдения объясняют, как вирус способен уклоняться от антител против предыдущих вариантов и при этом оставаться высококонтагиозным.
«Результаты представляют собой план, который исследователи могут использовать для разработки новых контрмер, будь то вакцины или терапевтические средства, против омикрон и других вариантов коронавируса, которые могут появиться», — сказал Дэвид Визлер, исследователь из Медицинского института Говарда Хьюза и доцент биохимии. Медицинская школа Вашингтонского университета в Сиэтле. Он руководил исследованиями вместе с Джорджем Снеллом из Vir Biotechnology, Inc. в Сан-Франциско.
Исследователи сообщают о своих выводах в журнале Science .
Ведущими авторами статьи были Мэтью МакКаллум, научный сотрудник лаборатории Визлера, и Надин Чудноховски, научный сотрудник Vir Biotechnology.
Вариант омикрон, впервые обнаруженный в ноябре 2021 года в Южной Африке, вызывает всплеск инфекций по всему миру. Помимо того, что этот вариант является высокозаразным, он может ускользать от антител против более ранних вариантов, что приводит к прорывным инфекциям среди тех, кто был вакцинирован, и тех, кто был инфицирован ранее.
Считается, что инфекционность вируса, по крайней мере частично, связана с большим количеством мутаций в аминокислотных последовательностях шиповидного белка вируса . Вирус использует шиповидный белок, чтобы прикрепляться к зараженным клеткам и проникать в них. Спайковый белок омикрон имеет 37 мутаций, которые отличают его от первых изолятов SARS-CoV-2 в 2020 году.
Предыдущее исследование Визлера и его коллег показало, что антитела, генерируемые шестью наиболее часто используемыми вакцинами, и все, кроме одного, моноклональные антитела , используемые в настоящее время для лечения инфекций, обладают сниженной или полностью аннулированной способностью нейтрализовать омикрон.
Но многие из мутаций в этом варианте влияют на структуру области шиповидного белка, которая отвечает за прикрепление к клеткам и проникновение в них, область, называемую доменом связывания рецептора, и многие ожидали, что результирующие изменения в структуре домена связывания рецептора могут повредить. способность варианта связываться со своей мишенью на клетках. Этой мишенью является белок, называемый ангиотензинпревращающим ферментом-2 или ACE2. Однако в своем исследовании Вислер и его коллеги обнаружили, что изменения фактически увеличили способность рецептор-связывающего домена связываться с ACE2 в 2,4 раза.
