Медицинская карта
Плохой врач лечит болезнь, хороший - причину болезни.
  • гепатит
  • Недели беременности

    Беременность по неделям

  • Сколько живут с диагнозом рак
  • Как рыбий жир может уменьшить воспаление

Сложная белковая архитектура, связанная с болезнью

2020-11-01 12:29:40

Ученые впервые определили структуру белкового волокна, связанного с ранним началом диабета 2 типа.


Амилин - это белок, регулирующий уровень глюкозы в организме. Этот небольшой пептидный гормон может агрегироваться или слипаться, образуя амилоидные фибриллы ( структуру, подобную волокнам ). Эти агрегаты являются отличительной чертой диабета 2 типа, хотя ученые еще точно не знают, как образование амилоида вызывает болезнь.


Образование амилоидных фибрилл также связано с другими заболеваниями, включая нейродегенеративные расстройства, болезнь Альцгеймера, Паркинсона и болезнь Хантингтона.


В исследовании, опубликованном сегодня в журнале Nature Structural and Molecular Biology , ученые из Университета Лидса сообщают, что им удалось визуализировать структуру фибрилл амилина с помощью новейшей технологии электронного микроскопа - и они обнаружили архитектуру, которая, как они подозревают, производит некоторое количество амилина. последовательности более склонны к образованию агрегатов амилина, чем другие: эта особенность связана с более ранним началом диабета 2 типа.


Они сравнили фибриллы амилина, полученные из типа амилина, обнаруженного в большей части человеческой популяции - ученые называют его диким типом - и сравнили его с генетическим вариантом под названием S20G, наблюдаемым у людей с ранним началом диабета 2 типа.


Проанализировав тысячи изображений, они смогли визуализировать, как молекулы амилина объединяются в фибриллы, образуя сложную структуру, в которой молекулы амилина складываются, как ступеньки в лестнице, и описать подробные взаимодействия, которые удерживают фибриллы вместе.


Изображения показали, что фибриллы, образованные версиями амилина дикого типа и S20G, отличаются. Все фибриллы дикого типа имеют две копии амилина на каждую ступеньку. Это также верно для некоторых фибрилл S20G, но, что важно, они также обнаружили форму фибрилл S20G с тремя фибриллами амилина на слой. Это говорит о том, что фибриллы могут образовывать шаблоны, на которых может закрепляться больше копий амилина.


Это может объяснить, почему белок S20G-варианта агрегирует быстрее и связан с более быстрым началом заболевания.


Нил Рэнсон, профессор структурной молекулярной биологии и заместитель директора Центра структурной молекулярной биологии Astbury в Университете Лидса, был одним из руководителей проекта. Он сказал: «Это действительно захватывающий результат, потому что он раскрывает механизм того, как могут формироваться все более крупные агрегаты, и это имеет решающее значение для понимания процесса болезни.

Оставьте комментарии и отзывы!

Используйте нормальные имена. Ваш комментарий будет опубликован после проверки.

(обязательно)