Неправильно свернутые белки являются виновниками бокового амиотрофического склероза (БАС), болезни Альцгеймера, Паркинсона и других нейродегенеративных заболеваний мозга. Эти искаженные белки не могут выполнять свои нормальные функции и вызывают разрушительные проблемы для нейронов. В настоящее время нет способа распутать клубок этих белков для лечения болезни.
Джеймс Шортер, доктор философии , доцент кафедры биохимии и биофизики в Медицинской школе Перельмана в Медицинской школе Перельмана получил изображение с высоким разрешением структуры Hsp104 (белок теплового шока 104), природной наномашины из дрожжевого белка с шестью субъединицами. Пенсильванский университет и коллеги из Мичиганского университета. Лаборатория Шортера уже почти десять лет работает над Hsp104, чтобы избавиться от вредных скоплений белка при болезни. На этой неделе команда описала свои выводы в Science .
Шортер объединился с коллегами из Мичигана, которые используют передовую крио-ЭМ, чтобы обеспечить наиболее четкое на сегодняшний день изображение Hsp104 в действии. Команда Пенна предоставила для исследования высокоочищенные белки Hsp104.
«Это превосходное сотрудничество позволило получить изображение Hsp104 с высочайшим разрешением, пойманного в процессе обработки белка», - сказал Шортер. «Теперь мы можем увидеть движущиеся части комплекса Hsp104 и то, как мы можем настроить его для оптимальной атаки на белки нейродегенеративного заболевания».
